Leloir, Luis Federico

( b. Paris, Frankreich, 6. September 1906; d. Buenos Aires, Argentinien, 2. Dezember 1987),

Biochemie, Nukleotidzucker, Oligo- und Polysaccharidsynthese.

Leloir erhielt 1970 den Nobelpreis für Chemie für seine Entdeckung von Nukleotidzuckern und die Rolle dieser Verbindungen bei der Umwandlung von Monosacchariden und als Vorläufer bei der Synthese von Oligo- und Polysacchariden. Seine zahlreichen Beiträge zur Biochemie umfassen auch die Erstbeschreibung der Fettsäureoxidation in einem zellfreien System, von Angiotensinogen und seiner Umwandlung in Angiotensin bei Inkubation mit Rennin sowie die Rolle lipidgebundener Saccharide als Zwischenprodukte bei der Proteinglykosylierung.

Medizinische und biochemische Ausbildung . Luis F. Leloir wurde in Paris geboren. Seine argentinischen Eltern waren in die französische Hauptstadt gereist, um den Vater, einen Anwalt, der seinen Beruf nie ausübte, medizinisch behandeln zu lassen. Zwei Jahre später brachte ihn seine Mutter (sein Vater starb vor Leloirs Geburt) nach Buenos Aires. Er studierte Medizin an der Universität von Buenos Aires und wurde 1932 Arzt. Von 1932 bis 1934 arbeitete er als Internist am Universitätsklinikum und führte die experimentellen Arbeiten für seine Doktorarbeit unter der Leitung von Bernardo A. Houssay durch. Houssay war Direktor des Instituts für Physiologie der Universität von Buenos Aires und hatte bemerkenswerte Studien über die Rolle der Hypophyse im Kohlenhydratstoffwechsel durchgeführt, für die er 1947 den Nobelpreis für Physiologie oder Medizin erhielt. Leloirs Dissertation „Die Nebenniere und Kohlenhydrate“ erhielt 1934 den School of Medicine Award für die beste Arbeit. 1935 ging Leloir an das Biochemische Labor von Sir Frederick Gowland Hopkins an der Universität von Cambridge für eine Postdoktorandenausbildung in Biochemie. Im Vereinigten Königreich wurde Leloir mit aktuellen biochemischen Techniken vertraut.

Fettsäureoxidation und Hypertonie . Zurück in Buenos Aires nahm Leloir seine Arbeit am Institut für Physiologie wieder auf und befasste sich in den Jahren 1937 bis 1942 mit zwei Projekten (Fettsäureoxidation und Hypertonie). Mit Juan M. Muñoz studierte er den Stoffwechsel von Ethanol und Fettsäuren. In einer Reihe von Arbeiten berichteten sie, dass eine Partikelfraktion, die aus Leberhomogenaten erhalten wurde, wenn sie mit einer Tetracarbondicarbonsäure, Cytochrom C und Adenosinmonophosphat ergänzt wurde, die Oxidation von Fettsäuren aufrechterhalten konnte. Dies war ein bemerkenswerter Beitrag, da bis dahin angenommen wurde, dass der Prozess die Integrität der Zellen erforderte. Das Fehlen einer gekühlten Zentrifuge vereitelte fast die erfolgreiche Aufbereitung der Partikelfraktion, aber Leloirs Handwerkskunst, eine seiner Stärken, bot eine geniale und geldsparende Lösung für das Hindernis, als er mehrere mit gefrierendem Gemisch gefüllte Autoschläuche umwickelte eine alte riemenscheibengetriebene Zentrifuge. Sein praktischer Einfallsreichtum war in einem Land wie Argentinien, in dem Forschungsgelder oft knapp waren, äußerst nützlich.

Das zweite Problem, mit dem sich Leloir in diesen Jahren befasste, war das der malignen renalen Hypertonie. Seine Studie wurde in Zusammenarbeit mit Muñoz, Eduardo Braun Menendez und Juan C. Fasciolo durchgeführt. Es war damals bekannt, dass die Verengung der Nierenarterie von Hunden zu einer dauerhaften Hypertonie führte. Fasciolo zeigte dann, dass ein Anstieg des Blutdrucks auch aus der Transplantation einer verengten Niere in einen normalen Hund resultierte, was darauf hindeutet, dass die Wirkung auf eine Substanz zurückzuführen war, die die behandelte Niere an das Blut absonderte. Ein früher Befund der Gruppe war, dass ein wässriger Acetonextrakt einer verengten Niere einen vorübergehenden Blutdruckanstieg hervorrufen konnte. Die wässrige acetonlösliche Substanz unterschied sich von Renin, einer bereits bekannten Pressorsubstanz, die auch aus Nieren extrahiert werden konnte. Leloir und Mitarbeiter fanden dann heraus, dass die Inkubation von Renin (einer Protease) mit Blutplasma (das das enthielt, was jetzt Angiotensinogen genannt wird) die in wässrigem Aceton lösliche Pressorsubstanz (jetzt Angiotensin genannt) erzeugte. Leloirs Kenntnisse der Biochemie waren für diese Ergebnisse von grundlegender Bedeutung.

Nukleotidzucker . Argentinien erlebte 1943 in Argentinien einen Militärputsch d’état. Bald darauf sandte Houssay zusammen mit vielen anderen wichtigen Persönlichkeiten einen öffentlichen Brief an die Behörden, in dem er die Rückkehr zur „konstitutionellen Normalität, zur effektiven Demokratie und zur amerikanischen Solidarität“ forderte.“ „American solidarity“ war ein Euphemismus für die Seite Argentiniens an die Alliierten im Zweiten Weltkrieg. Die neue Regierung, die eine gewisse Sympathie für die Achse hatte, reagierte mit der Entlassung aller Unterzeichner, die öffentliche Angestellte waren. Houssay fiel als Universitätsprofessor in diese Kategorie. Auf seine Entlassung folgte der Rücktritt der meisten wissenschaftlichen Mitarbeiter des Instituts für Physiologie,

Leloir unter ihnen, in Solidarität mit Houssay. Leloir reiste dann in die Vereinigten Staaten, wo er zunächst mit Ed Hunter an der Bildung von Zitronensäure im Labor von Carl und Gerty Coris an der Washington University in St. Louis und dann mit David Green (mit dem er bereits in Cambridge zusammengearbeitet hatte) an der Columbia University in New York City an der Trennung von Aminotransferasen arbeitete. 1943 heiratete Leloir Amelia Zuberbühler. Das Ergebnis dieser glücklichen Ehe waren eine Tochter und neun Enkelkinder.

Leloir kehrte 1945 nach Argentinien zurück und schloss sich dem Institut für Experimentelle Biologie und Medizin an, das kürzlich in Buenos Aires eingeweiht worden war, um Houssay und die meisten ehemaligen Mitglieder des Instituts für Physiologie aufzunehmen. Leloir begann dann mit der Rekrutierung von Mitarbeitern, von denen der erste Ranwel Caputto war, ein Arzt, der wie Leloir eine Postdoc-Ausbildung in Biochemie bei Malcolm Dixon an der University of Cambridge erhalten hatte. Als nächstes wurde der Mikrobiologe Raúl Trucco eingeladen, um die Fettsäureoxidation in Bakterien zu untersuchen. Carlos Cardini und Alejandro Paladini schlossen sich bald der Gruppe an. Zu dieser Zeit hatte Jaime Campomar, ein Textilindustrieller, beschlossen, eine neue Institution für biochemische Forschung zu finanzieren, und sich an Houssay gewandt, um Rat bei der Wahl seines Direktors zu erhalten. Houssay schlug Leloir schnell für den Job vor, und letzterer sollte Direktor des Instituto de Investigaciones Bioquímicas Fundación Campomar (Institut für biochemische Forschung Campomar Foundation) werden; jetzt heißt die Fundación Instituto Leloir ) für den Rest seines Lebens. Das Institut wurde im November 1947 in einem kleinen, einstöckigen und ziemlich alten Haus eingeweiht, das an das von Houssay geleitete Institut angrenzte. Abbildung 1 zeigt die erste Forschungsgruppe im zentralen Innenhof des Instituts.

Da Experimente zur Fettsäureoxidation zu zweifelhaften Ergebnissen führten, beschloss die Gruppe, ihre Bemühungen auf die Untersuchung der Synthese von Lactose (einem Disaccharid aus Galactose plus Glucose, Gal bzw. Caputto behauptete, dass er während seiner Diplomarbeit das Disaccharid bei der Inkubation von Glykogen (siehe unten) mit einem Milchdrüsenextrakt synthetisieren konnte. Da diese Ergebnisse nicht wiederholt werden konnten, schlug Leloir vor, stattdessen den Laktoseabbau zu untersuchen, da dieser Prozess

Informationen über den synthetischen Weg liefern könnte. Diese Vorhersage erwies sich als richtig. Im Nachhinein kann spekuliert werden, dass das, was Caputto beobachtet hatte, wahrscheinlich die Bildung von Maltose (einem anderen Disaccharid, das jedoch zwei Glucosen enthielt) durch amylolytischen Abbau des Polysaccharids war. Die Identifizierung von Disacchariden basierte zu dieser Zeit auf unzuverlässigen Methoden, wie die Morphologie der Kristalle von Derivaten, die bei der Reaktion mit Phenylhydrazin (Osazone) gebildet wurden.

Für die geplante Forschung entschied sich die Gruppe, einen zellfreien Extrakt aus einer Hefe (Saccharomyces fragilis) zu verwenden, die an Laktose als Kohlenstoffquelle angepasst ist. Die Wissenschaftler entdeckten zunächst eine Lactase, die das Disaccharid zu seinen Monosaccharidbestandteilen abbaute, und dann eine Galactokinase, die Galactose zu Galactose-1-Phosphat (Gal 1-P) phosphorylierte. Die Umwandlung der letzten Verbindung in Glucose 6-P (Glc 6-P) erforderte zwei unbekannte thermostabile Faktoren: Glucose 1,6-Diphosphat (Glc 1,6 diP) für die Umwandlung von Glucose 1-P (Glc 1-P) in Glc 6-P und Uridindiphosphat Glucose (UDP-Glc) für die Umwandlung von Gal 1-P in Glc 1-P. Die Bestimmung der Struktur von UDP-Glc war angesichts der minimalen Mengen an verfügbaren Reagenzien und Geräten eine echte Tour de Force. Sie stellten fest, dass die Verbindung einen Glc-Rest pro zwei Phosphate aufwies und im ultravioletten Licht absorbierte, das Absorptionsspektrum jedoch das einer unbekannten Substanz war (bis dahin waren nur Spektren adenosinhaltiger Verbindungen bekannt). Eines Tages kam Caputto in einem angeregten Zustand zum Institut und trug die letzte Ausgabe des Journal of Biological Chemistry mit sich, die in einem der Artikel das Spektrum von Uridin darstellte, das mit dem der neuen Substanz zusammenfiel. Abbildung 2 ist ein von Leloir gezeichneter Cartoon, der die Stimmung der Gruppe zeigt, bevor die Struktur von UDP-Glc gelöst wird.

Der sogenannte Leloir-Weg kann dann dargestellt werden als:

Gal + ATP → Gal 1-P + ADP

Gal 1-P + UDP-Glc → UDP-Gal + Glc 1-P

UDP-Gal ← UDP-Glc

Glc 1-P → Glc 6 -P

wobei UDP-Gal für Uridindiphosphatgalactose steht.

UDP-Glc war der erste Nukleotidzucker, der beschrieben wurde, und der Weg zeigt die erste Rolle dieser neuen Verbindungen, die an der Monosaccharid-Interkonversion beteiligt ist. Im oben beschriebenen Fall wurde gezeigt, dass die Umwandlung von UDP-Gal in UDP-Glc NAD (Nicotinamidadenindinukleotid) erfordert, da die Inversion der OH-Gruppe in C4 durch eine Oxidoreduktionsreaktion abläuft. Darüber hinaus lieferte die Beschreibung des Signalwegs eine vollständige Erklärung der Galaktosämie, einer angeborenen Erkrankung des Menschen, die durch die Unfähigkeit gekennzeichnet ist, Galaktose zu metabolisieren. Die meisten Patienten haben einen Mangel an dem Enzym, das an der zweiten oben dargestellten Reaktion beteiligt ist, während in einer milderen Form der Krankheit Galactokinase das defiziente Enzym ist.

Wie auch von Leloir und Mitarbeitern berichtet, kann der allgemeine Weg für die Nukleotidzuckersynthese wie folgt dargestellt werden:

NTP + Monosaccharid 1-P → NDP- Monosaccharid + PP

wobei NTP für Nukleosidtriphosphate (ATP, UTP, GTP und CTP) und PP für Pyrophosphat steht. Von den fast hundert Nukleotidzuckern, die jetzt bekannt sind, wurden einige von ihnen (GDP-Man, UDP-GlcNAc, UDP-GalNAc und ADP-Glc) zuerst von Leloir und Mitarbeitern beschrieben.

Die Frage, ob UDP-Glc neben der Monosaccharose-Interkonversion eine zusätzliche Rolle spielt, wurde aufgeworfen, weil UDP-Glc auch in Hefestämmen nachgewiesen wurde, die Galactose nicht für das Wachstum verwenden konnten. Die Methode, die dann für die UDP-Glc-Quantifizierung (Beschleunigung der Gal 1-P-zu Glc 1-P-Transformation) verwendet wurde, lieferte Hinweise auf eine zweite Rolle von Nukleotidzuckern, nämlich Zwischenprodukte bei Monosaccharidtransferreaktionen zu sein. Das Verschwinden von UDP-Glc, das mit einem Hefeextrakt inkubiert wurde, verlief in Gegenwart von zugesetztem Glc 6-P höher. Dieser Effekt wurde von Leloir und einem neuen Mitarbeiter, Enrico Cabib, schnell auf die Bildung von Treahalose 6-P zurückgeführt (Trehalose ist ein Disaccharid, das aus zwei Glucosen besteht, die sich von Maltose unterscheiden.) Die Reaktion kann dann wie folgt beschrieben werden:

UDP-Glc + Glucose 6-P → Trehalose 6-P + UDP

In ähnlicher Weise beschrieb Leloir kurz darauf die Synthese von Saccharose 6-P (Saccharose ist ein ausgeklügelter Name für unseren täglichen Zucker, der aus zwei Monosacchariden, Glc und Fructose, besteht) unter Verwendung von Weizenkeimextrakten:

UDP-Glc + fructose 6-P → Saccharose 6 -P + UDP.

Seltsamerweise wurde die Synthese von Laktose, die das erste Ziel des Projekts war, nicht von Leloir und seinen Mitarbeitern beschrieben, sondern 1961 von Winifred M. Watkins und W. Z. Hassid, die mit Milchdrüsenextrakten arbeiteten („Die Synthese von Laktose durch partikuläre Enzympräparate aus Meerschweinchen- und Rinderbrustdrüsen“). Es geht wie folgt vor:

UDP-Gal + Glc → Lactose + UDP

Glykogen ist ein Reservepolysaccharid, das aus vielen Glucoseeinheiten besteht, die in einer Vielzahl von Organismen, von Bakterien bis zu Säugetieren, vorhanden sind. Pflanzen haben zusätzlich ein weiteres Polysaccharid (Stärke), das strukturell eng mit Glykogen verwandt ist. In den späten 1930er und frühen 1940er Jahren beschrieben Carl und Gerty Cori in einer Reihe von Artikeln die Inkubation von Glc 1-P mit einem Säugetierzellextrakt, was zu einer Glykogensynthese gemäß der folgenden (reversiblen) Reaktion führte:

Glc 1-P + (Glc) n ← (Glc) n+1 + P

wobei (Glc) n für Glykogen steht, das n Glc-Moleküle enthält. Das beteiligte Enzym (Glykogenphosphorylase) wurde kristallisiert. Viele Jahre lang wurde dies als Weg der Glykogensynthese angesehen, obwohl bald einige widersprüchliche Berichte auftauchten. Zum Beispiel führte die Anwendung von Adrenalin bei Tieren, die zur Aktivierung der Phosphorylase führte, zum Glykogenabbau, nicht zur Glykogensynthese. Darüber hinaus deuteten die P-Spiegel in lebenden Geweben darauf hin, dass das Gleichgewicht in der obigen Gleichung von rechts nach links verschoben war. 1957 berichteten Leloir und Cardini in „Biosynthese von Glykogen aus Uridindiphosphatglukose“, dass die Inkubation von UDP-Glc mit einem Säugetierzellextrakt zur Synthese von Glykogen führte. Die synthetische Reaktion war dann:

UDP-Glc + (Glc)n → (Glc)n+1 + UDP.

Es wurde festgestellt, dass die Aktivität des beteiligten Enzyms (Glykogensynthetase) stark reguliert ist, um die Akkumulation des Polymers in Zeiten des Überflusses und seinen Abbau in Zeiten des Bedarfs zu ermöglichen.

Zeiten ändern: 1958-1970 . Jaime Campomar starb 1956, und als seine Erben beschlossen, die Finanzierung des Instituts einzustellen, beschloss Leloir fast, es für immer zu schließen. Glücklicherweise hat eine Reihe von Ereignissen dazu beigetragen, Leloir von einer so drastischen Entscheidung abzubringen. Zunächst beantragte und erhielt Leloir ein großzügiges Stipendium von den National Institutes of Health in den Vereinigten Staaten. Zweitens wurde die Regierung von General Juan Peron, die Hochschulbildung und Forschung nicht unterstützte, 1955 abgesetzt. Die neue Regierung stellte die Autonomie der öffentlichen Universitäten wieder her und schuf den National Research Council, eine Institution, die Mittel für Forschung und Vollzeitstellen zur Verfügung stellte. Houssay wurde ihr erster Präsident und hatte diesen Posten bis zu seinem Tod 1971 inne. Das Gebäude, in dem Leloirs Institut untergebracht war, war fast vollständig baufällig. (Er hatte mit seinen eigenen Händen eine Reihe von Innenkanälen gebaut, um zu verhindern, dass austretendes Regenwasser Zeitschriften und Bücher in der Bibliothek beschädigt. Die postperonistische Regierung bot Leloir jedoch ein viel größeres Gebäude (eine ehemalige Nonnenschule) an, und sowohl er als auch Houssay verlegten ihre Institute hinein. Darüber hinaus wurde 1958 eine fruchtbare Zusammenarbeit zwischen Leloirs Instituto de Investigaciones Bioquímicas Fundación Campomar und der School of Sciences der Universität Buenos Aires initiiert. Leloir wurde zum Forschungsprofessor der School of Sciences der Universität ernannt.

Leloir widmete die ersten Jahre im neuen Gebäude der Untersuchung der Regulation der Glykogensynthetase durch Metaboliten (hauptsächlich durch Glc 6-P) und durch durch Phosphorylierung und Dephosphorylierung ausgelöste Umwandlung zwischen aktiven und inaktiven Formen. Er stellte auch fest, dass der Vorläufer bei der Synthese von Stärke nicht UDP-Glc war, sondern ein neuer Nukleotidzucker, Adenosindiphosphatglukose (ADP-Glc). Da UDP-Glc in zellfreien Assays einen schlechten Einbau von Glucose in das Polysaccharid zeigte, probierte er mehrere synthetische Nukleotidzucker aus und stellte fest, dass ADP-Glc bei weitem der beste Vorläufer war. Anschließend isolierte er die Verbindung aus natürlichen Quellen (Zuckermais). Ein weiteres Problem, das Leloirs Aufmerksamkeit erregte, war die Synthese von hochmolekularem (partikulärem) Glykogen. Er fand heraus, dass das Polysaccharid, das im Reagenzglas entweder durch Glykogenphosphorylase aus Glc 1-P oder durch Glykogensynthetase aus UDP-Glc synthetisiert wurde, durch eine Reihe physikalischer und chemischer Behandlungen differentiell zersetzt wurde. Die Tatsache, dass das Polysaccharid, das durch die Synthetase aus UDP-Glc im Reagenzglas gebildet wurde, Zersetzungsmerkmale zeigte, die mit denen der nativen Moleküle identisch waren, war ein definitiver Beweis dafür, dass UDP-Glc in vivo der wahre Glykogenvorläufer war.

Der Nobelpreis und danach . Am 20. Oktober 1970 gab die Schwedische Akademie der Wissenschaften die Verleihung des Nobelpreises für Chemie an Luis F. Leloir für seine Entdeckung der Zuckernukleotide und ihre Rolle bei der Biosynthese von Kohlenhydraten bekannt. Zu diesem Zeitpunkt hatte er bereits begonnen, seinen letzten großen Beitrag zur Biochemie zu leisten.

Phillips Robbins am Massachusetts Institute of Technology und Jack Strominger an der Harvard University hatten Mitte der 1960er Jahre festgestellt, dass sich lipidgebundene Mono- und Oligosaccharide als biosynthetische Zwischenprodukte zwischen Nukleotidzuckern und mehreren Polysaccharidkomponenten der bakteriellen Zellwand verhielten. Der Lipidteil wurde als Polyprenol (Undecaprenol) Phosphat identifiziert. Leloir beschrieb dann, wie die Inkubation von Rattenlebermembranen mit UDP-Glc zur Bildung von Dolichol-P-Glc führte, wobei Dolichol ein Polyprenol ist, das 20-21 Isopreneinheiten in Säugetierzellen enthält. Eine weitere Inkubation von Dolichol-P-Glc führte zur Übertragung des Monosaccharids auf eine Verbindung, die vorläufig als Dolichol-P-P-Oligosaccharid identifiziert wurde (später als GlcNAc2 Man9 Glc3 gezeigt). Eine weitere Inkubation dieses letzten Lipidderivats mit den Membranen führte zur Übertragung des gesamten Oligosaccharids auf Proteine. Leloir legte damit die Grundlage für den Weg, der zur Synthese von Glykoproteinen in eukaryotischen Zellen führte, und lieferte auch den ersten Beweis dafür, dass das proteingebundene Oligosaccharid verarbeitet wurde (d. H. Dass Monosaccharide sowohl entfernt als auch hinzugefügt wurden).

1978 spendete der Bürgermeister der Stadt Buenos Aires Land und gründete und leitete ein Komitee, um Mittel für den Bau eines neuen Gebäudes zu sammeln. Am Ende wurden gleiche Beträge an öffentlichen und privaten Mitteln erhalten. Der Umzug in die neuen Räumlichkeiten erfolgte im Dezember 1983. Leloir sollte dort vier Jahre lang weiter forschen.

Leloir der Mann . Leloir gehörte einer alten und wohlhabenden argentinischen Familie an, ein Umstand, der es ihm ermöglichte, seine Zeit voll und ganz der Grundlagenforschung zu widmen, als die Finanzierung solcher Bemühungen im Land fast nicht existierte. Er deckte persönlich die Mittel für die meisten Abonnements wissenschaftlicher Zeitschriften, die in der Bibliothek des Instituts eingegangen waren, und spendete sein Gehalt als Forschungsprofessor der Universität von Buenos Aires vollständig an das Institut. Leloir hatte eine unauffällige Persönlichkeit; er mied die Öffentlichkeit und zeigte einen äußerst subtilen und exquisiten Sinn für Humor. Leloir war ein harter Arbeiter, der bis zu seinem Tod einige Jahre auf der Bank gearbeitet hatte. Forschung war für ihn das beste Hobby. (Er hatte nie ein privates Büro, sondern empfing Besucher und erledigte Institutspapiere im Labor.) Er war äußerst höflich und behandelte alle, unabhängig von ihrer sozialen Stellung, auf die gleiche bescheidene Weise. Er hatte eine ruhige Persönlichkeit und zeigte nur dann ein gewisses Maß an Unbehagen, wenn sich jemand unhöflich benahm oder schlechte Manieren zeigte. Leloirs Persönlichkeit trug wesentlich zur großen Freude bei, in seiner Gruppe oder seinem Institut zu arbeiten.

BIBLIOGRAPHIE

WERKE VON LELOIR

Mit Carlos E. Cardini. „Biosynthese von Glykogen aus Uridindiphosphat Glucose.“ Zeitschrift der American Chemical Society 79 (1957): 6340-6341.

„Zwei Jahrzehnte Forschung zur Biosynthese von Sacchariden.“ Wissenschaft 172 (25. Juni 1971): 1299-1303. Der Text von Leloirs Nobelvorlesung.

„Biosynthese von Polysacchariden von Buenos Aires aus gesehen.“ In Biochemistry of the Glycosidic Linkage, herausgegeben von Romano Piras und Horacio G. Pontis. New York: Academic Press, 1972.

„Weit weg und vor langer Zeit.“ Jahresrückblick auf Biochemie 52 (1983): 1-15.

ANDERE QUELLEN

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Armando J. Parodi